Hidrofobne interakcije

Hidrofobne interakcije
Hidrofobne interakcije
Anonim

Uobičajeno se za supstancu kaže da je hidrofobna kada se ne može mešati sa vodom. Sa hemijske tačke gledišta, molekuli hidrofobne supstance nisu u stanju da stupe u interakciju sa molekulima vode, ni vodoničnim vezama ni ion-dipol interakcijama.

Jedan od najčešćih primjera hidrofobnih supstanci su zasićeni ugljovodonici. Prilikom hidratacije hidrofobnih otopljenih tvari, molekule vode se ujedinjuju vodoničnim vezama i bez fiksirane strukture, formirajući pentagone i šesterokute koji „zatvaraju“apolarnije domene i strukture u neku vrstu „kaveza“.

slika
slika

Ova nova konformacija koju uzimaju molekuli vode poznata je kao klatrat. Slika ispod šematski predstavlja klatrat formiran oko nepolarnih ugljikovodičnih lanaca.

S druge strane, ovaj novi raspored molekula vode smanjuje njenu entropiju.

Pod pretpostavkom da imamo dva molekula ugljikovodika u vodi, svaki od ovih molekula bi mogao biti okružen svojim klatratom, ili oba zajedno s jednim klatratom, kao što je prikazano na sljedećoj slici:

slika
slika

Od dva stanja stabilnije će biti ono sa nižom slobodnom energijom DG:

Najstabilniji je onaj sa najvećom entropijom, odnosno gdje ima manje molekula vode raspoređenih u klatrate, pa sistem težispontano odložiti kao na slici broj dva.

To je razlog zašto kada pokušamo da pomiješamo cikloheksan sa vodom, na primjer, voda "izgura" cikloheksan iz nje. Iako su molekuli ugljovodonika međusobno povezani silama disperzije, doprinos ovih interakcija energiji hidrofobnog efekta je veoma mali.

Na primjer, ako se isti cikloheksan pomiješa sa dekanom, molekuli ne pokazuju tendenciju da se drže zajedno. Hidrofobna interakcija ovisi gotovo isključivo o molekularnoj strukturi vode i pojavljuje se kad god se voda pomiješa s drugom supstancom koja s njom ne može stupiti u interakciju.

Bilo bi važno napomenuti da je energija ovih interakcija veća kada temperatura raste. Entropija vode raste sa temperaturom, stoga je energija hidrofobne reakcije veća.

Primjer hidrofobne interakcije u ćelijskoj strukturi je membrana: molekuli vode su unutar i izvan lipidnog dvosloja, vrlo neuređeni, ali ga ne prelaze zahvaljujući svojoj hidrofobnosti, što rezultira vrlo stabilnom strukturom.

Još jedan primjer hidrofobnih interakcija nalazi se u savijanju proteina. Aminokiseline sa nepolarnim bočnim lancima imaju tendenciju da se nalaze unutar proteina, gde se povezuju sa drugim nepolarnim bočnim lancima, dok polarne aminokiseline imaju tendenciju da se nalaze na površini proteina, tako da dobijena struktura bude što stabilnija..

TamoNeki izuzeci od ovog rasporeda, na primjer kod proteina koji obavljaju funkcije "pora" ili "kanala", gdje su aminokiseline s nepolarnim lancima u kontaktu s lipidima ćelijske membrane, a polarne aminokiseline se nalaze u unutrašnjosti proteina, obavljajući posao pore ili kanala.

Popularna tema